글리코겐은 주로 α-1,4 글리코시드 결합과 α-1,6 글리코시드 결합으로 인해 1:10의 비율로 파급되는 α-글루코오스의 거대분자(분자량 약 4억 달톤)입니다.
글리코겐은 예비 물질을 구성하고 지속적으로 분해되고 재구성됩니다. 전신 세포 덩어리에는 약 100g의 글리코겐이 있습니다. 대부분은 간에서 움직일 수 있으므로 다른 기관의 예비로 사용할 수 있습니다(근육의 글리코겐은 움직이지 않음).
글리코겐의 분해와 합성을 촉매하는 효소는 모두 세포질에 있으므로 한 경로가 활성화되면 다른 경로를 비활성화하는 조절 시스템이 필요합니다. 예비비가 포도당에 필요하면 그 반대도 마찬가지입니다. 그러면 글리코겐이 분해됩니다(이화작용).
글리코겐 분해에 주로 관여하는 효소는 글리코겐 인산화효소; 이 효소는 용해제로 무기 오르토인산염을 사용하여 글리코시드 α-1,4 결합을 절단할 수 있습니다. 절단은 인산분해 방식으로 발생하고 포도당 1-인산염이 생성됩니다.
분기점에서 5개 또는 6개 단위에서 글리코겐 포스포릴라제 효소는 더 이상 작용할 수 없으므로 글리코겐에서 분리되고 탈아미노화 효소로 대체됩니다. 전이효소: 이 효소의 촉매 부위에서 c는 3개의 당류 단위를 가장 가까운 글리코시드 사슬로 이동시키는 히스티딘입니다(히스티딘은 포도당 분자의 첫 번째 탄소를 공격합니다). 방금 언급한 효소는 글리코실트랜스퍼라제; 이 효소의 작용이 끝나면 주쇄에 있는 포도당의 여섯 번째 탄소에 첫 번째 탄소가 결합되어 측쇄에 하나의 포도당 단위만 남습니다. 측쇄의 마지막 포도당 단위는 다음의 작용에 의해 방출됩니다. "효소 α-1,6 글리코시다아제 (이 효소는 탈아미노화 효소의 두 번째 부분을 구성합니다.) 글리코겐의 가지가 1:10의 비율로 있다는 점을 감안할 때 거대분자의 완전한 분해로부터 우리는 약 90%의 포도당 1-인산과 약 10%의 포도당을 얻습니다. 포도당.
앞서 언급한 효소의 작용으로 글리코겐 분자에서 측쇄가 제거되며, 이 효소의 활성은 쇄가 완전히 분해될 때까지 반복될 수 있습니다.
간세포를 생각해 봅시다. 포도당(식이를 통해 동화됨)은 세포에 들어갈 때 포도당 6-인산으로 전환되어 활성화됩니다. 포도당 6-인산, 포스포글루코뮤타제, 포도당 1-인산으로 변형: 후자는 생합성의 비-즉시 전구체이며, 생합성에서는 활성화된 형태의 당이 사용되며 이는 이인산에 연결된 당으로 표시됩니다: 일반적으로 우리딜이인산(UDP). 포도당 1-인산은 그런 다음 UDP-포도당으로 변환되며, 이 대사 산물은 글리코겐 합성효소 성장하는 글리코겐의 비환원 말단에 UDP-포도당을 결합할 수 있는 글루코사이드 단위의 연장된 글리코겐 및 UDP가 얻어진다 UDP는 뉴클레오사이드 디포스포키나제 효소에 의해 UTP로 변환되어 순환으로 돌아갑니다.
의 작용에 의해 글리코겐 분해가 일어난다. 글리코겐 인산화효소 포도당 분자를 방출하고 포도당 1-인산으로 변환합니다. 그 후, phosphoglucomutase는 포도당 1-인산을 포도당 6-인산으로 전환합니다.
글리코겐은 무엇보다도 간과 근육에서 합성됩니다. 유기체에는 근육 덩어리 전체에 1-1.2 헥토그램의 글리코겐이 분포되어 있습니다.
근세포의 글리코겐은 이 세포만을 위한 에너지 비축량을 나타내며 간에 포함된 글리코겐은 다른 조직을 위한 비축량이기도 합니다. 즉, 포도당으로 다른 세포에 보낼 수 있습니다.
글리코겐 분해로 근육에서 얻은 포도당 6-인산은 에너지가 필요할 경우 해당과정으로 보내집니다. 간에서 포도당 6-인산은 다음 작용에 의해 포도당으로 전환됩니다. 포도당 6-인산 포스파타제 (간세포의 특징적인 효소) 및 혈류로 전달됩니다.
글리코겐 합성효소와 글리코겐 인산화효소는 둘 다 글리코겐의 비환원 단위에 작용하므로 한 경로의 활성화와 다른 경로의 차단(또는 그 반대)을 명령하는 호르몬 신호가 있어야 합니다.
실험실에서는 글리코겐 인산화효소를 이용하고 매우 높은 농도의 글루코스 1-인산을 사용하여 글리코겐 사슬을 연장하는 것이 가능했습니다.
세포에서 글리코겐 포스포릴라아제는 대사 산물의 농도가 다음 반응의 평형을 오른쪽으로(즉, 글리코겐 분해 쪽으로) 이동시키는 것과 같기 때문에 분해 반응만을 촉매합니다.
글리코겐 포스포릴라제의 작용 메커니즘을 살펴보겠습니다. 아세탈 산소(글루코스 단위 사이의 다리 역할을 함)는 포스포릴의 수소에 결합합니다. 반응 중간체는 탄수화물에 의해 형성됩니다. 말단) 인산(Pi)이 매우 빠르게 결합합니다.
글리코겐 포스포릴라제는 피리독살 포스페이트인 보조인자를 필요로 합니다(이 분자는 또한 트랜스아미나제에 대한 보조인자입니다): 부분적으로 양성자화된 인산(피리독살 포스페이트는 그에 결합된 양성자의 존재를 정당화하는 소수성 환경으로 둘러싸여 있음) . 인산(Pi)은 양성자를 글리코겐으로 전달할 수 있는데, 그 이유는 이 인산이 피리독살 포스페이트의 부분적으로 양성자화된 인산에서 양성자를 재획득하기 때문입니다. 생리학적 pH에서 인산이 양성자를 잃고 완전히 탈양성자화된 상태로 남아 있을 확률은 매우 낮습니다.
이제 포스포글루코뮤타제가 어떻게 작용하는지 봅시다. 이 효소는 촉매 부위에 인산화된 세린 잔기를 나타냅니다. 세린은 인산을 포도당 1-인산(6번 위치)으로 생성: 포도당 1,6-이인산이 짧은 시간 동안 형성되고 세린은 1번 위치의 인산을 취하여 재인산화됩니다. 포스포글루코 뮤타제는 양방향으로 작용할 수 있습니다. 즉, 포도당 1-인산을 포도당 6-인산으로 또는 그 반대로 전환합니다. 포도당 6-인산이 생성되면 근육에서 해당 작용으로 직접 보내지거나 간에서 포도당으로 변환될 수 있습니다.
효소 우리딜 포스포글루코 트랜스퍼라제(또는 UDP 글루코스 피로포스포릴라제) 인산 α에 부착하여 UTP로의 포도당 1-인산 전달 반응을 촉매합니다.
방금 설명한 효소는 피로인산화효소입니다. 이 이름은 방금 설명한 것과 반대되는 반응이 피로인산화라는 사실 때문입니다.
설명된 대로 얻은 UDP 포도당은 단당류 단위로 글리코겐 사슬을 늘릴 수 있습니다.
피로인산염인 생성물을 제거하여 UDP 포도당의 형성을 향해 반응을 진화시키는 것이 가능합니다. 효소 피로포스파타제 피로인산을 두 분자의 오르토인산으로 전환시키고(무수물의 가수분해) 그렇게 함으로써 피로인산의 농도를 낮게 유지하여 UDP 포도당의 형성 과정을 열역학적으로 유리하게 만든다.
언급했듯이 UDP 포도당은 글리코겐 합성 효소의 작용으로 글리코겐 사슬을 늘릴 수 있습니다.
결과(1:10 비율)는 글리코겐 사슬이 20-25개의 단위로 구성될 때 분기 효소(촉매 부위에 히스티딘을 가짐)가 개입하여 일련의 7-8 글리코시드 단위는 5-6 단위의 더 다운스트림에 있습니다. 따라서 새로운 분기가 생성됩니다.
신경성 원인이나 육체 노동으로 에너지가 필요한 경우에는 부신에서 아드레날린이 분비됩니다.
아드레날린(및 노르아드레날린)의 표적 세포는 간, 근육 및 지방 조직의 세포입니다(후자는 트리글리세리드의 분해 및 지방산 순환이 있습니다. 해당과정으로 보내지고 지방세포에서는 포도당 6-인산이 포도당 6-인산 포스파타제 효소의 작용에 의해 포도당으로 변환되어 조직으로 내보내집니다.
이제 아드레날린의 작용 양식을 봅시다. 아드레날린은 세포막(근세포 및 간세포)에 있는 수용체에 결합하여 외부에서 세포 내부로 신호의 번역을 결정합니다.단백질 키나제가 활성화되어 글리코겐의 합성 및 분해를 조절하는 시스템에 동시에 작용합니다.
글리코겐 합성효소는 탈인산화(활성) 형태와 인산화(비활성) 형태의 두 가지 형태로 존재합니다. protein kinase는 glycogen synthase를 인산화시키고 그 작용을 차단한다.
글리코겐 포스포릴라아제는 인산화된 세린이 존재하는 활성 형태와 세린이 탈인산화된 불활성 형태의 두 가지 형태로 존재할 수 있습니다. 글리코겐 인산분해효소는 효소에 의해 활성화될 수 있습니다. 글리코겐 포스포릴라제 키나제. 글리코겐 포스포릴라제 키나제는 인산화되면 활성이고 탈인산화되면 비활성입니다. 단백질 키나아제는 글리코겐 포스포릴라아제 키나아제를 기질로 가지고 있습니다.
아드레날린 신호가 끝나면 세포에 미치는 영향도 끝나야 합니다. 포스파타제 효소가 단백질 종에 개입합니다.
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