정의
효소는 식물과 동물 세포에서 생성되는 단백질로, 변형되지 않고 생물학적 반응을 가속화하는 촉매 역할을 합니다.
효소는 특정 물질과 결합하여 다른 물질로 변형시키는 작용을 합니다. 고전적인 예는 타액, 위, 췌장 및 소장에 존재하는 소화 효소에 의해 주어집니다. 소화 효소는 소화에 필수적인 기능을 수행하고 음식을 기본 구성성분으로 분해하는 데 도움을 줍니다. 이 효소는 다른 효소에 의해 처리되거나 신체에 흡수되어 사용될 수 있습니다. 폐기물로 배설됩니다.
각 효소에는 특정한 역할이 있습니다. 예를 들어 지방을 분해하는 효소는 단백질이나 탄수화물에 작용하지 않습니다. 효소는 유기체의 안녕에 필수적입니다. 단일 효소의 결핍은 심각한 장애를 유발할 수 있습니다. 잘 알려진 예로는 필수 아미노산 대사 능력이 저하되어 특징이 나타나는 질병인 페닐케톤뇨증(PKU)이 있습니다. 페닐알라닌이 축적되면 신체 기형과 정신 질환을 유발할 수 있습니다.
생화학 연구
효소는 생물학적 촉매라는 특성을 가진 특정 단백질입니다. 즉, 반응의 활성화 에너지(Eatt)를 분해하여 동역학적으로 느린 과정이 더 빨라지도록 경로를 수정하는 능력이 있습니다.
효소는 열역학적으로 가능한 반응의 역학을 증가시키고 촉매와 달리 다소 특이합니다. 따라서 기질 특이성을 보유합니다.
효소는 반응의 화학량론에 관여하지 않습니다. 이를 위해서는 최종 촉매 부위가 시작 부위와 동일해야 합니다.
촉매 작용에는 거의 항상 공정의 속도를 결정하는 느린 단계가 있습니다.
우리가 효소에 대해 이야기할 때 평형 반응에 대해 이야기하는 것은 옳지 않습니다. 정상 상태 (특정 대사 산물이 지속적으로 형성되고 소비되어 시간이 지남에 따라 농도가 거의 일정하게 유지되는 상태). 한 효소에 의해 촉매되는 반응의 생성물은 일반적으로 그 자체가 후속 반응을 위한 반응물이고, 다른 효소에 의해 촉매되는 식입니다.
효소에 의해 촉매되는 과정은 일반적으로 일련의 반응으로 구성됩니다.
효소(E)에 의해 촉매되는 일반적인 반응은 다음과 같이 요약될 수 있습니다.
E는 효소
S는 기질이고;
ES는 효소와 기질 사이의 부가물을 나타냅니다.
P는 제품입니다.
K는 반응의 속도 상수입니다.
일반 효소(E)는 기질(S)과 결합하여 속도 상수 K1을 갖는 부가물(ES)을 형성합니다. )는 속도 상수 K3으로 P를 형성할 수 있습니다.
생성물(P)은 차례로 효소와 재결합하여 속도 상수 K4로 부가물을 재형성할 수 있습니다.
효소와 기질이 혼합될 때 두 종의 만남이 아직 일어나지 않은 시간의 일부가 있습니다. 이 기간이 지나면 효소와 기질이 점점 더 많이 접촉하여 ES 부가물이 형성됩니다. 이어서 효소가 기질에 작용하여 생성물이 방출되는데, c'는 ES 부가물의 농도를 정의할 수 없는 초기 시간 간격이라고 할 수 있으며, 이 기간이 지나면 정상 상태라고 가정합니다. 즉, 부가물을 얻는 과정의 속도는 부가물의 파괴로 이어지는 과정의 속도와 같습니다.
Michaelis-Menten 상수(KM)는 평형 상수(위에서 설명한 첫 번째 평형을 나타냄)입니다. 좋은 근사(K3도 고려해야 하기 때문에)와 함께 KM은 운동 상수 K2와 K1 사이의 비율로 표시된다고 말할 수 있습니다(위에서 설명한 첫 번째 평형에서 부가물 ES의 파괴 및 형성 참조) .
Michaelis-Menten 상수를 통해 우리는 "효소와 기질 사이의 친화도 표시: KM이 작으면 c"는 "효소와 기질 사이의 높은 친화도, 그러면 ES 부가물은 안정합니다.
효소는 조절(또는 조절)의 대상입니다.
과거에는 주로 효소의 촉매 능력을 억제하는 음성 조절에 대한 이야기가 있었지만, 효소의 촉매 능력을 향상시킬 수 있는 종인 양성 조절도 있을 수 있습니다.
억제에는 4가지 유형이 있습니다(실험 데이터를 수학 방정식과 일치시키기 위해 모델에서 만든 근사값에서 얻음).
- 경쟁 억제
- 비경쟁적 억제
- 경쟁적 억제
- 경쟁 억제
우리는 분자(억제제)가 기질과 경쟁할 수 있을 때 경쟁적 억제를 말합니다. 구조적 유사성을 위해 억제제는 기질 대신 반응할 수 있으므로 "경쟁적 억제"라는 용어가 사용됩니다. 효소가 억제제 또는 기질에 결합할 확률은 둘 다의 농도 및 효소와의 친화도에 따라 다릅니다. 따라서 반응 속도는 이러한 요인에 따라 달라집니다.
억제제가 없을 때와 동일한 반응 속도를 얻으려면 더 높은 기질 농도가 필요합니다.
억제제의 존재하에 Michaelis-Menten 상수가 증가한다는 것이 실험적으로 입증되었습니다.
대신에, "비경쟁적 억제, 조절제(양성 또는 음성-억제제)로 기능해야 하는 분자와" 효소 사이의 상호작용은 상호작용이 일어나는 곳과 다른 부위에서 일어난다. 효소와 기질 사이에서 발생; 그러므로 우리는 알로스테릭 조절에 대해 말한다(그리스어에서 알로스테로스 → 다른 사이트).
억제제가 효소에 결합하면 효소의 구조를 변화시켜 결과적으로 기질이 효소에 결합하는 효율을 떨어뜨릴 수 있다.
이러한 유형의 프로세스에서 Michaelis-Menten 상수는 이 값이 효소와 기질 사이의 평형에 의존하고 억제제가 있는 경우에도 이러한 평형이 변하지 않기 때문에 일정하게 유지됩니다.
비경쟁적 억제 현상은 드뭅니다. 전형적인 비경쟁적 억제제는 ES 부가물에 가역적으로 결합하여 ESI를 유발하는 물질입니다.
기질 과잉으로 인한 억제는 때때로 비경쟁적일 수 있습니다. 이는 두 번째 기질 분자가 ES 복합체에 결합하여 ESS 복합체를 생성할 때 발생하기 때문입니다.
반면에 경쟁적 억제제는 앞의 경우와 같이 기질 효소 부가물에만 결합할 수 있습니다.
Michaelis Menten 상수는 억제제 농도가 증가함에 따라 감소합니다. 따라서 기질에 대한 효소의 친화도가 증가합니다.
세린 프로테아제
그들은 키모트립신과 트립신이 속하는 효소 계열입니다.
키모트립신은 소수성 및 방향족 아미노산의 오른쪽으로 절단되는 단백질 분해 및 가수분해 효소입니다.
키모트립신을 코딩하는 유전자의 산물은 활성화되지 않습니다(명령으로 활성화됨). 비활성 형태의 키모트립신은 245개 아미노산의 폴리펩타이드 사슬로 표시됩니다. 키모트립신은 5개의 이황화 다리 및 기타 사소한 상호 작용(정전기, 반 데르 발스 힘, 수소 결합 등)으로 인해 구형입니다.
키모트립신은 췌장의 키모스 세포에 의해 생성되며, 이 세포는 특별한 막에 포함되어 있으며 음식을 소화할 때 췌관을 통해 장으로 배출됩니다. 키모트립신은 사실 소화 효소입니다. 우리가 식이를 통해 섭취하는 단백질과 영양소는 소화를 거쳐 더 작은 사슬로 환원되고 흡수되어 에너지로 변환됩니다(예: 아밀라아제와 프로테아제는 영양소를 포도당과 아미노산으로 분해하여 혈관을 통해 세포에 도달합니다. 그들은 문맥에 도달하고 거기에서 간으로 전달되어 추가 치료를 받습니다.
효소는 비활성 형태로 생산되며 "작동해야 하는 위치"에 도달할 때만 활성화됩니다. 작업이 완료되면 비활성화됩니다. 효소는 일단 비활성화되면 다시 활성화할 수 없습니다. "추가적인 촉매 작용을 하려면 다른 효소 분자로 대체되어야 합니다". 키미트립신이 이미 췌장에서 활성 형태로 생성되면 췌장을 공격할 것입니다: 췌장염은 췌장에서 이미 활성화된 소화 효소로 인한 병리입니다(필요한 부위가 아님). 죽음에 이르게 한다.
키모트립신과 모든 세린 프로테아제에서 촉매 작용은 세린 측쇄에 알코올 음이온(-CH2O-)이 존재하기 때문입니다.
세린 프로테아제는 촉매 작용이 세린으로 인한 것이기 때문에 정확히 이 이름을 사용합니다.
일단 모든 효소가 작용을 수행하면 기질에서 다시 작동할 수 있기 전에 물로 회복되어야 합니다. 물에 의한 세린의 "방출"은 과정의 가장 느린 단계이며 이 단계입니다 촉매의 속도를 결정합니다.
촉매 작용은 두 단계로 발생합니다.
- 촉매 특성을 갖는 음이온(음이온 알코올레이트)의 형성 및 펩티드 결합의 절단 및 에스테르의 형성과 함께 카르보닐 탄소(C = O)에 대한 후속 친핵성 공격;
- 촉매의 복원과 함께 물 공격(촉매 작용을 다시 발휘할 수 있음).
세린 프로테아제 계열에 속하는 다양한 효소는 서로 다른 아미노산으로 구성될 수 있지만 이들 모두에 대해 촉매 부위는 세린 측쇄의 알코올성 음이온으로 표시됩니다.
세린 프로테아제의 서브패밀리는 응고에 관여하는 효소의 서브패밀리입니다(단백질의 비활성 형태에서 "활성인 다른 형태로의 변형으로 구성됨). 이러한 효소는 응고가 가능한 한 효과적이도록 하고 다음에서 제한됩니다. 공간과 시간(응고는 빨리 일어나야 하고 부상 부위 부근에서만 일어나야 함) 응고에 관여하는 효소는 캐스케이드로 활성화됩니다(단일 효소의 활성화에서 수십억 개의 효소가 얻어집니다: 각 활성화된 효소 , 차례로 다른 많은 효소를 활성화합니다).
혈전증은 응고 효소의 오작동으로 인한 병리학입니다. 혈전증은 응고에 사용되는 효소가 필요 없이(손상이 없기 때문에) 활성화되어 발생합니다.
다른 효소에 대한 조절 (조절) 효소와 억제 효소가 있습니다. 후자와 상호 작용하여 활성을 조절하거나 억제합니다. 효소의 산물조차도 효소의 억제제가 될 수 있습니다.또한 더 많이 작용하는 효소가 있습니다.
리소자임
Luigi Pasteur는 페트리 접시에서 재채기를 하여 점액에 박테리아를 죽일 수 있는 효소가 있음을 발견했습니다. 리소자임; 그리스어에서 : 리소 = 어떤 크기; 지모 = 효소.
리소자임은 박테리아의 세포벽을 파괴할 수 있습니다. 박테리아와 일반적으로 단세포 유기체는 모양을 제한하는 기계적으로 저항하는 구조가 필요합니다. 박테리아 내부에는 매우 높은 삼투압이 있어 물을 끌어당깁니다. 물의 유입을 막고 박테리아의 부피를 제한하는 세포벽이 없다면 원형질막이 폭발할 것입니다.
세포벽은 N-아세틸-글루코사민(NAG) 분자와 N-아세틸-무라믹산(NAM) 분자가 교대로 있는 다당류 사슬로 구성됩니다. NAG와 NAM 사이의 결합은 가수분해에 의해 끊어집니다.세포벽에 있는 NAM의 카르복실기는 아미노산과 펩타이드 결합에 관여합니다.
다양한 사슬 사이에 유사 펩티드 결합으로 구성된 다리가 형성됩니다. 분기는 라이신 분자로 인한 것입니다. 전체적으로 구조가 매우 분기되어 있어 높은 안정성을 제공합니다.
리소자임은 항생제(박테리아를 죽임)입니다. 이는 박테리아 벽에 균열을 만들어 작동합니다. 이 구조(기계적으로 저항력이 있음)가 부서지면 박테리아는 파열될 때까지 물을 끌어옵니다. 리소자임은 NAM과 NAG 사이의 β-1,4 글루코시드 결합을 끊습니다.
리소자임의 촉매 부위는 다당류 사슬이 삽입된 효소를 따라 흐르는 홈으로 표시됩니다. 사슬의 6개의 글루코사이드 고리가 홈에 배치됩니다.
홈 c "의 위치 3에는 초크가 있습니다. 이 위치에는 더 높은 차원의 NAM이 들어갈 수 없기 때문에 하나의 NAG만 배치될 수 있습니다. 실제 촉매 사이트는 위치 4와 5 사이에 있습니다. NAG가 위치 3에 있으면 컷은 NAM과 NAG 사이에서 발생하며 그 반대의 경우도 마찬가지이므로 컷은 구체적입니다.
라이소자임이 작동하기 위한 최적의 pH는 5입니다. 효소의 촉매 부위, 즉 위치 4와 5 사이에는 아스파라긴산과 글루탐산의 측쇄가 있습니다.
상동성 정도: 단백질 구조 간의 친족(즉, 유사성)을 측정합니다.
리소자임과 유당 합성 효소 사이에는 강한 관계가 있습니다.
유당 합성효소는 유당(주요 유당)을 합성합니다. 유당은 c"가 갈락토오스와 포도당 사이의 β-1,4 글루코사이드 결합인 갈락토실 글루코사이드입니다.
따라서 lactose synthetase는 리소자임(β-1,4 글루코시드 결합을 대신 분할함)에 의해 촉매되는 것과 반대 반응을 촉매합니다.
유당 합성 효소는 이량체입니다. 즉, 두 개의 단백질 사슬로 구성되며, 그 중 하나는 촉매 특성을 가지며 라이소자임과 유사하고 다른 하나는 조절 소단위입니다.
임신 중 당단백질은 galatosyl-tranferase의 작용에 의해 유선의 세포에 의해 합성됩니다("리소자임과 40%의 서열 상동성을 가짐). 당단백질 구조 임신 중 갈락토시실-트랜스퍼라제를 코딩하는 유전자의 발현이 유도됨(다른 산물을 제공하는 다른 유전자의 발현도 있음): 활성화되기 때문에 유방의 크기가 증가함 젖을 생산해야 하는 유선(이전에는 비활성화됨) 출산 중에 조절 단백질인 α-락트알부민이 생성됩니다. α-락탈알부민에 의해 변형된 갈락토실-트랜스퍼라제는 갈락토실을 포도당 분자로 전달할 수 있습니다.
따라서 갈락토오스 전이효소는 분만 전에 유선을 준비하고 분만 후에 우유를 생산합니다.
당단백질을 생산하기 위해 갈락토실 전이효소는 갈락토실과 NAG에 결합합니다. 출산 중 젖산 알부민은 갈락토실트랜스퍼라제와 결합하여 갈락토실트랜스퍼라제가 포도당을 인식하고 더 이상 NAG가 젖당을 제공하지 않도록 합니다.
