단백질
단백질은 100개 이상의 고분자 분자로 아미노산 펩티드 결합에 의해 결합됨(짧은 아미노산 사슬을 폴리펩티드 또는 펩티드라고 함); 단백질의 구조는 다소 길 수 있으며, 자체적으로 접혀 다른 분자에 고정될 수 있습니다(복잡성을 결정하고 생물학적 기능을 특성화하는 요소). 이러한 구조는 1차 구조, 2차 구조(α-나선 및 β-시트), 3차 구조 및 4차 구조로 분류될 수 있습니다.
단백질의 기능
자연에서 단백질은 많은 기능을 수행하며 가장 잘 알려진 것은 의심할 여지 없이 구조적인 것입니다. 특정 관점에서, 심지어 피).
생체 조절과 화학적/호르몬적 매개의 기능도 그다지 중요하지 않습니다. 사실 단백질은 효소와 많은 호르몬의 기본 구성 요소입니다.
혈액에서 단백질은 헤모글로빈(산소 수송), 트랜스페린(철 수송), 알부민(지질 분자 수송) 등의 매우 중요한 수송 기능도 수행합니다.
항상 혈류 내에서 단백질은 면역 방어 수단으로 유용한 것으로 판명되었으며, 항체를 구성하며, 이는 병원체에 대한 신체의 반응에 유용한 림프구가 생성하는 필수 분자입니다.
마지막으로 단백질(더 정확하게는 아미노산)은 간의 신생글루코스 생성을 통해 에너지 목적으로 사용될 수 있으며 그램당 4kcal를 제공합니다. 이것은 트랜스아미네이션 및 탈아미노화를 통해 신체가 저혈당 상태에서 포도당을 생성하도록 하는 다소 복잡한 과정입니다(금식, 특히 강렬하고/또는 장기간의 근육 노력, 불리한 병리학적 또는 임상적 상태 등으로 인해 유도될 수 있음). 또한 케톤 생성이 될 수 있으므로 이들의 전환은 케톤체라고 하는 산 분자의 방출을 결정합니다.
주의 단백질의 에너지 기능은 한계가 있고 설탕과 지방의 에너지 기능에 종속되어야 합니다.
아미노산
아미노산은 탄소, 수소, 산소 및 질소로 구성된 4차 분자입니다. 500가지 이상의 유형이 알려져 있으며 이들의 조합은 수많은 형태의 펩타이드를 차별화합니다. 일반 아미노산인 L-아미노산은 20개입니다. 알라닌, 아르기닌, 아스파라긴, 아스파라긴산, 시스테인, 글루타민산, 글루타민, 글리신, 히스티딘, 이소류신, 류신, 라이신, 메티오닌, 페닐알라닌, 프롤린, 세린, 트레오닌, 트립토판, 티로신 및 발린. 후자의 대사로부터 주로 호르몬, 효소 또는 중간 분자(카르니틴, 호모시스테인, 크레아틴, 타우린 등)를 구성하는 광범위한 비정상 또는 비정기 아미노산을 얻을 수 있습니다.
일반 아미노산 중 일부는 체내에서 합성되지 않아 필수(ESSENTIAL)라고 하며 성인 남성의 경우 9가지가 있습니다. 페닐알라닌, 류신, 이소류신, 라이신, 메티오닌, 트레오닌, 트립토판 및 발린. 어린이의 경우 총 11개가 있습니다. 위에 추가: 히스티딘과 아르기닌.
아미노산의 다른 분류는 측쇄의 극성(중성 무극성, 중성 극성, 산 전하, 염기성 전하)을 기반으로 하거나 라디칼 그룹의 유형(소수성, 친수성, 산, 염기성, 방향족)을 기반으로 합니다.
분지쇄 아미노산
필수 아미노산 중에는 각각 분지쇄(BCAA)라고 하는 3개의 아미노산도 있습니다. 류신, 이소류신 및 발린; 분지쇄 아미노산을 다른 아미노산과 구별하는 특성은 에너지 생산의 다른 대사 경로로 나타납니다.
이미 설명한 바와 같이, 아미노전이-탈아미노화 후, 대부분의 아미노산은 신포도당 생성을 목표로 하고 다음과 같은 형태로 크렙스 회로에 들어갈 수 있습니다. 옥살로아세테이트 당신은 싫어 피루브산. 궁극적으로 실제로 필요한 경우 혈류에 존재하는 일부 아미노산은 간의 간세포로 들어가 포도당의 형태로 나옵니다. 분지쇄 아미노산의 경우에는 그렇지 않습니다. 다른 것들에 비해 BCAA는 근육에서 직접 사용할 수 있는 분자이며, 이러한 특성으로 인해 직접적인 에너지 생산과 글리코겐 비축량의 재구성을 위한 전환에 훨씬 더 효과적입니다. 유기체에 충분한 영양이 공급되면 분지된 아미노산의 이화작용은 거의 관련이 없는 네오글루코스 생성 부분을 나타낸다는 것은 말할 필요도 없습니다. 포도당은 항상 주요 에너지원으로 남아 있으므로, 충분한 혈당 및 글리코겐 비축 조건에서 정상적인 운동 수행 중에도 근육이 잉여 분지쇄 아미노산을 필요로 한다는 것을 두려워할 이유가 없습니다.
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